Conţinut

• Cuprins: Diferența dintre Alpha Helix și Beta plisată
• Diagramă de comparație
• Ce este Alpha Helix?
• Ce este foaia plină Beta?
• Diferențele cheie

Motivul situat la structura secundară a proteinelor și devine standard ca o spirală în formă de spirală sau o confirmare a mâinii drepte care îi conferă distincția unei helixuri, de aceea este cunoscută în mod obișnuit ca o helix alfa. Pe de altă parte, folia plisată beta numită și foaia b devine definită drept motivul standard al structurii secundare caracteristice prezente în proteine.

Cuprins: Diferența dintre Alpha Helix și Beta plisată

• Diagramă de comparație
• Ce este Alpha Helix?
• Ce este foaia plină Beta?
• Diferențele cheie
• Explicație video

Diagramă de comparație

Bazele distincției	Helix Alpha	Foaie Beta plisată
Definiție	Motivul situat la structura secundară a proteinelor și devine standard ca o spirală în formă de spirală sau confirmarea din dreapta, care îi conferă distincția de elix.	Folia plisată beta numită, de asemenea, foaia b devine definită ca motivul standard al structurii secundare caracteristice prezente în proteine.
Aminoacizi	Grupurile -R de aminoacizi există pe suprafața exterioară.	Grupele -R există pe suprafața exterioară și interioară a foii.
lipirea	Legăturile de hidrogen sunt create în lanțul polipeptidic pentru crearea structurilor elicoidale.	Există prin legarea a două sau mai mult de două catene beta de la legăturile de hidrogen.

Ce este Alpha Helix?

Motivul situat la structura secundară a proteinelor și devine standard ca o spirală în formă de spirală sau o confirmare a mâinii drepte care îi conferă distincția unei helixuri, de aceea este cunoscută în mod obișnuit ca o helix alfa. Aici, în cadrul structurii, grupa N-H denotă o legătură de hidrogen la grupa C = O numită coloana vertebrală a aminoacizilor care devine prezentă în patru reziduuri înainte de secvența de proteine. Două avansuri cheie în demonstrarea α-helix a zilei de astăzi au fost: geometria legăturii corecte, datorită judecăților structurii de piatră prețioase a aminoacizilor și peptidelor și așteptării lui Paul de legături peptidice planare; și renunțarea la suspiciunea unui număr necesar de depozite pe rotație de elix. Minutul vital a venit în primăvara anului 1948, când Pauling a coborât cu o eroare și s-a dus la culcare. Fiind epuizat, el a desenat un lanț polipeptidic de măsurători în general corecte pe o bucată de hârtie și a prăbușit-o într-o elixă, fiind atent să păstreze legăturile peptidice plane. Helix alfa este cea mai cunoscută helix întâlnită în natură. Acesta cuprinde un lanț polipeptidic plagat, în care lanțurile laterale ale aminoacizilor se lărgesc spre exterior din centru, ceea ce îi permite să-și păstreze forma. Ele pot fi găsite într-o gamă largă de tipuri de proteine, de la proteine ​​globulare, de exemplu, mioglobina până la cheratină, care este o proteină stringentă. Poate fi fie un privilegiu oferit, fie un serviciu din stânga, totuși s-a demonstrat că bucla de helix alfa este acceptată, întrucât lanțurile laterale nu intră în conflict. Această informație oferă stabilitate alfa-helix. Există 3,6 depozite de coroziune amino pentru fiecare rotație a ondulării alfa-helix.

Ce este foaia plină Beta?

Folia plisată beta numită, de asemenea, foaia b devine definită ca motivul standard al structurii secundare caracteristice prezente în proteine. Distincția pe care o are față de alte proteine ​​devine factorul care constă din șuvițe care au o legătură cu cel puțin două sau trei dintre atomii de hidrogen prezenți în structura care formează foaia plisată. O catena β este o extindere a ancorei polipeptidice în mod regulat de 3 până la 10 aminoacizi lung cu coloana vertebrală într-o adaptare lărgită. Relația supramoleculară a foilor β s-a înglobat în aranjarea totală a proteinelor și a fibrilelor văzute în numeroase boli umane, eminido amiloidozele, de exemplu, boala Alzheimer. Această structură se întâmplă când două porțiuni ale unui lanț polipeptidic se acoperă între ele și formează o linie de legături de hidrogen una cu cealaltă. Această acțiune poate avea loc într-un curs paralel de acțiune sau în plan ostil paralel. Paralel și împotriva aceluiași plan de joc este rezultatul imediat al direcționalității lanțului polipeptidic. O structură corespunzătoare pentru foaia beta creată este foaia creată cu α. Această structură este cu entuziasm mai puțin ideală decât foaia creată beta și este cu adevărat fără precedent în proteine. O foaie creată cu a este descrisă prin dispunerea adunărilor sale carbonilice și amino; grupările carbonil sunt reglate în totalitate într-o poziție, în timp ce toate adunările N-H sunt reglate în mod invers.

Diferențele cheie

1. Motivul situat la structura secundară a proteinelor și devine standard ca o spirală în formă de spirală sau o confirmare a mâinii drepte care îi conferă distincția unei helixuri, de aceea este cunoscută în mod obișnuit ca o helix alfa. Pe de altă parte, folia plisată beta numită și foaia b devine definită drept motivul standard al structurii secundare caracteristice prezente în proteine.
2. Grupele -R de aminoacizi există pe suprafața exterioară a helixului, în timp ce grupele -R există pe suprafața exterioară și în interiorul foii.
3. Helix alfa este un lanț polipeptidic care este turnat prin pol și înfășurat într-o structură asemănătoare cu arc, deținut de legături de hidrogen. Pe de altă parte, foile plisate Beta se formează din catene beta asociate de-a lungul părții prin cel puțin două legături de hidrogen care conturează o coloană vertebrală.
4. O helix poate fi stânga (beta) sau dreapta, unde alfa helix este constant dreapta. Dimpotrivă, lanțurile sunt reglate unul lângă celălalt la fiecare alte șiruri dispuse invers celeilalte în foi plisate.
5. Formarea helixului alfa există astfel încât legăturile de hidrogen să fie create în lanțul polipeptidic pentru crearea structurilor elicoidale. Pe de altă parte, foile plisate beta există prin legarea a două sau mai mult de două catene beta de la legăturile de hidrogen.