Conţinut

• Cuprins: Diferența dintre hemoglobină și mioglobină
• Diagramă de comparație
• Ce este hemoglobina?
• Ce este mioglobina?
• Diferențe cheie
• Concluzie

Diferența cheie între hemoglobină și mioglobină este că hemoglobina se găsește în globulele roșii și are o structură tetramerică în timp ce mioglobina se găsește în mușchi și are o structură monomerică.

Atât hemoglobina, cât și mioglobina sunt proteine ​​care au capacitatea de transport a oxigenului. Deoarece funcția de bază a ambelor proteine ​​este aceeași, dar au multe diferențe în ele. Hemoglobina este prezentă în globulele roșii. Mioglobina se găsește în principal în celulele musculare.

Hemoglobina este compusa din lant heme si globina. Heme este compus în plus din fier și protoporfirină. Structura hemoglobinei este tetramerică. Două dintre lanțurile sale polipeptidice sunt lanțuri alfa și două lanțuri beta. În timp ce structura mioglobinei este monomerică. Conține un singur lanț polipeptidic. Mioglobina este compusă din heme și patru inele pirolice care sunt atașate de punți de metină.

Hemoglobina este de asemenea scrisă sub formă de Hb, în ​​timp ce mioglobina este scrisă ca Mb. Rolul cheie al hemoglobinei este de a transfera oxigenul în celulele întregului corp atunci când sângele circulă în organism. În timp ce mioglobina oferă oxigen numai mușchilor. Mioglobina transportă oxigen de la hemoglobină până la mitocondrii celulei musculare, iar acest oxigen este utilizat pentru producerea de energie în procesul de respirație. Hemoglobina are mai multă afinitate pentru monoxidul de carbon decât oxigenul, în timp ce mioglobina nu are afinitate pentru CO. Hemoglobina se poate lega și cu ioni CO2, NO și hidrogen.

Funcțiile hemoglobinei pot fi descrise ca; dă o culoare roșie sângelui datorită prezenței fierului. Este purtătorul de oxigen și CO2. A jucat rolul de catabolit fiziologic activ. Menține pH-ul sângelui. De asemenea, joacă un rol în metabolismul RBC. Funcțiile mioglobinei pot fi descrise ca; are capacitatea de a stoca oxigen, ceea ce face ca mușchiul să funcționeze mai eficient. De asemenea, ajută organismul în situații anaerobe și în infometare. Mioglobina joacă, de asemenea, un rol în reglarea temperaturii corpului. Metalul central din ambele proteine ​​este fierul și ambele sunt proteine ​​globulare. Ligandul ambelor proteine ​​este oxigenul. Tipurile de hemoglobină sunt Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, hemoglobină embrionară, hemoglobină fetală și hemoglobină glicozilată. Mioglobina nu mai este împărțită în tipuri.

Cuprins: Diferența dintre hemoglobină și mioglobină

• Diagramă de comparație
• Ce este hemoglobina?
• Ce este mioglobina?
• Diferențe cheie
• Concluzie

Diagramă de comparație

Bază	Hemoglobină	mioglobina
Definiție	Este o proteină care se găsește în globulele roșii și are o capacitate de transport a oxigenului.	Este o proteină care se găsește în celulele musculare. Are o capacitate de transport a oxigenului.
Compoziţie	Este compus din lanțuri de heme și globină. Heme este compus în plus din fier și protoporfirină.	Este compus din heme și patru inele de pirol care sunt atașate de punți de metină.
Lanțuri polipeptidice	Două dintre lanțurile sale polipeptidice sunt alfa, iar două sunt beta.	Conține un singur lanț polipeptidic.
Tipul structurii	Are o structură tetramerică.	Are o structură monomerică.
Capacitate de legare și depozitare	Are capacitatea de a lega oxigenul, dar nu poate stoca oxigen.	Se poate lega și depozita, de asemenea, oxigen.
subtipuri	Tipurile de hemoglobină sunt Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, hemoglobină embrionară, hemoglobină fetală și hemoglobină glicozilată.	Mioglobina nu mai este împărțită în subtipuri.
Metalul central și ligandul	Metalul central este atomul și ligandul este oxigenul.	Metalul central este fierul atomic, iar ligandul este oxigenul.
Afinitate pentru alte gaze	Are mai multă afinitate pentru CO decât oxigenul. De asemenea, se poate lega cu ioni CO2, NO și hidrogen.	Are capacitatea de a se lega doar cu oxigenul.
Funcţie	Transportă oxigenul în întregul corp atunci când circulă sânge.	Transportă oxigen de la hemoglobină până la mitocondrii celulei musculare. Acest oxigen este utilizat în respirația aerobă.
Alte funcții	Alte funcții sunt, dă o culoare roșie sângelui datorită prezenței de oxigen. De asemenea, contribuie la metabolismul RBC. De asemenea, joacă rolul catabolitelor fiziologice active. De asemenea, hemoglobina ajută la menținerea pH-ului sângelui.	Una dintre funcțiile sale importante este depozitarea oxigenului pentru funcțiile musculare. De asemenea, ajută în condiții anaerobe și în infometare. De asemenea, contribuie la menținerea temperaturii corpului.

Ce este hemoglobina?

Hemoglobina este un tip de proteine ​​care se găsește în RBC și are capacitate de transportare a oxigenului. Are o structură tetramerică și are formă globulară. Este compus din lant heme și globină. Heme este compus în plus din fier și protoporfirină. Fiecare unitate alfa constă în plus din 144 reziduuri, în timp ce fiecare unitate beta constă în 146 de reziduuri. Rolul cheie al hemoglobinei este de a transporta oxigenul în întregul corp atunci când are loc circulația sângelui. Are mai multă afinitate pentru CO decât oxigenul. Acesta este motivul pentru „moartea silențioasă” a persoanelor care dorm în camere când încălzitoarele cu gaz rămân aprinse în timpul nopții. De asemenea, se poate lega cu ioni CO2, NO și hidrogen. Hemoglobina dă o culoare roșie caracteristică sângelui datorită prezenței de oxigen. De asemenea, joacă un rol în metabolismul globulelor roșii. Ajută la menținerea pH-ului sângelui. Sunt cataboliți activi. În formă scurtă, hemoglobina este scrisă și sub formă de Hb. Gama normală de hemoglobină pentru bărbați este de 13 până la 16 mg pe dl, în timp ce intervalul normal pentru femei este de 12 până la 14 mg pe dl. Deficitul de hemoglobină se numește anemie. Curba sa de legare la oxigen este de tip sigmoid.

Ce este mioglobina?

Mioglobina este, de asemenea, o proteină care se găsește în celulele musculare și are, de asemenea, o capacitate de transport a oxigenului. De asemenea, are o formă globulară, dar este o proteină monomerică. Nu conține decât un lanț polipeptidic. Conține fier și patru inele de pirol care sunt atașate de poduri de metină. Se leagă cu oxigenul mai strâns și mai ferm. Nu are capacitate de legare cu alte gaze. Curba sa de legare la oxigen este de tip hiperbolic. În formă scurtă, este scrisă și sub formă de Mb. Atomul său central este, de asemenea, fierul la fel ca hemoglobina, iar ligandul este oxigenul. Calitatea sa suplimentară este că nu numai că se leagă de oxigen, ci și îl poate păstra, ceea ce ajută organismul în condițiile în care alimentarea cu oxigen este deficitară. Adună oxigenul din hemoglobină și îl transferă în mitocondrii celulei musculare unde este utilizat în respirația aerobă. De asemenea, ajută organismul în reglarea temperaturii. De asemenea, ajută în timpul înfometării.

Diferențe cheie

1. Hemoglobina este o proteină care leagă oxigenul, care se găsește în RBC, în timp ce mioglobina este, de asemenea, o proteină care are capacitatea de a transporta oxigenul, dar se găsește în mușchi.
2. Hemoglobina are o structură tetramerică în timp ce mioglobina are o structură monomerică.
3. Mioglobina poate stoca și oxigenul, dar hemoglobina nu îl poate păstra.
4. Hemoglobina are subtipuri suplimentare al căror tip important sunt, Hb A1, Hb A2 și Hb f. Mioglobina nu are subtipuri suplimentare.
5. Hemoglobina are două lanțuri alfa și două lanțuri beta, în timp ce mioglobina are un singur lanț polipeptidic.
6. Hemoglobina are, de asemenea, o afinitate pentru unele alte gaze, cum ar fi CO, CO2 și NO, etc. În timp ce mioglobina nu are o afinitate pentru alte gaze.

Concluzie

Atât hemoglobina cât și mioglobina sunt proteine ​​care au capacitatea de transport a oxigenului. Ambele au diferențe în structura și funcțiile lor. Este important ca elevii de biologie să cunoască aceste diferențe. În articolul de mai sus, am aflat amănunțit despre hemoglobină și mioglobină.